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蔡星萌‘.2朱凌峰2王丽敏2于波2郭红莲‘’
}l天津科技大学食品工程与生物技术学院天津300457
}2中国科学院微生物研究所中国科学院微生物生理与代谢工程重点实验室北京100101
摘要:【目的】D一乳酸脱氢酶是催化丙酮酸合成D一乳酸的关健酶。由于其不耐热，从而限制了
D一乳酸高温发酵菌株的构建。本文从詹氏乳杆菌中克隆新型D一乳酸脱氢酶研究其酶学性质，为
构建D一乳酸高温发酵菌株，进一步降低D一乳酸生产成本莫定基础。【方法】通过克隆詹氏乳杆菌
的D一乳酸脱氢酶，将其进行体外表达，并与来自植物乳杆菌中的D一乳酸脱氢酶的最适温度、最
适pH、动力学参数及热稳定性和热失活性相比较，研究詹氏乳杆菌D一乳酸脱氢酶的耐热性。【结
果】詹氏乳杆菌的D一乳酸脱氢酶最适温度(45 0C)比植物乳杆菌中的D一乳酸脱氢酶的最适温度
(30 0C)高很多，热失活的时间和温度均要比植物乳杆菌中D一乳酸脱氢酶高很多。同时其催化效
率(kcat/瓜)是植物乳杆菌D一乳酸脱氢酶的3倍左右。【结论】詹氏乳杆菌的D一乳酸脱氢酶具有更好
的耐热性和更高的催化活力。
关键词:D一乳酸脱氢酶，耐热，詹氏乳杆菌
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