它从更大的蛋白质中分离出来，与天然物质相比，其多项关键指标并不逊色。
该校工程与应用科学学院研究团队，在 8 月 20 号发表在《生物大分子学》杂志上的文章中表示：
蜘蛛丝的拉伸强度和韧性，预期分子量保持正相关 —— 分子越大、则蛛丝越强。但在合成领域，前一个记录保持者的重量，几乎是天然蛛丝的两倍。
即便如此，有关合成蛛丝的研究，还远未达到能够支撑其大规模应用的地步。有人想过养殖蜘蛛，甚至通过生物技术，将蛛丝基因拼接到其它生物上，但产能依然是个问题。
在这项新研究中，团队的重心已不是改造细菌，而是试图提升合成蛛丝在分子水平上的性能。
其关键在于怎么融合蛋白质，该过程由特定的 DNA 序列推动，序列重复的次数越多、蛋白质就越大、所得的合成蛛丝也就越强。
新型生物合成蛛丝的显微镜图像
尽管听起来很简单，但团队必须克服的第一个障碍，就是细菌无法处理过大的序列、并将之切分成小块。
为了解决这个问题，研究人员在 DNA 中添加了一个新的短序列。它会触发蛋白质之间的化学反应，让它们融合形成更大的蛋白质。
最终，他们打造出了测量值为 556 千道尔顿（kDa / 原子测量单位）的丝蛋白链。这较通普通天然丝蛋白的 370 kDa 更长，几乎是其它生物合成蛛丝蛋白的两倍（最大 285 kDa 左右）。
研究配图
为测试材料性能，研究团队后续将这些较大的蛋白质纺成了纤维，直径约为人类头发丝的 1 / 10 。
结果发现，新材料在拉伸强度、韧性、延展性、抗变形性等方面，都可与天然蛛丝相媲美。
有关这项研究的详情，已经发表在近日出版的《生物大分子学》（Biomacromolecules）期刊上。原标题为：
《Recombinant Spidroins Fully Replicate Primary Mechanical Properties of Natural Spider Silk》
