抗菌肽是生物体内经诱导产生的一种具有生物活性的小分子多肽，分子量在2000～7000左右，由20～60个氨基酸残基组成。这类活性多肽多数具有强碱性、热稳定性以及广谱抗菌等特点。世界上第一个被发现的抗菌队是1980年由瑞典科学家G.Boman等人经注射阴沟通杆菌及大肠杆菌诱导惜古比天蚕蛹产生的具有抗菌活性的多肽，定名为Cecropins。此后数年间，人们相继从细菌、真菌、两栖类、昆虫、高等植物、哺乳动物乃至人类中发现并分离获得具有抗菌活性的多肽。由于最初人们发现这类活性多肽对细菌具有广谱高效杀菌活性，因而命名为"antibactetialpepiides，ABP"，中文译为抗菌肽，其原意为抗细菌肽。随着人们研究工作的深入开展，发现某些抗细菌肽对部分真菌、原虫、病毒及癌细胞等均具有强有力的杀伤作用，因而对这类活性多肽的命名许多学者倾向于称之为"peptideantibiotics"一多肽抗生素。但也许是由于几乎所有的多脉抗生素均具有抗细菌的功能，因而抗菌肽作为一个约定俗成的名称在国内依然被广泛采用。
抗菌肽的分类
迄今为止，从不同的生物体内诱导分离获得DE抗菌肽已不下200多种，仅从昆虫中分离获得的就多达170余种。为了研究的方便，人们根据抗菌肽的来源及结构性质进行了分类。根据抗菌肽的结构，可将其分为5类；（1）单链无半胱氨酸残基的α－螺旋，或由无规卷曲连接的两段α－螺旋组成的肚；（2）富含某些氨基酸残基但不含半胱氨酸的抗菌肽；（3）含1个二硫键的抗菌多肽；（4）有2个或2个以上二硫键、具有β－折叠结构的抗菌肽；（5）由其它已知功能较大的多肽衍生而来的具有抗菌活力的肽。其中最早分离到的Cecropins和从非洲爪蟾中分离到Magainins同属于第一类抗菌肽，通常也将其称为Cecropin类抗菌肽，目前对此类抗菌肽的研究也较深入。
抗菌肽的理化特性
天然抗菌肽通常是由30多个氨基酸残基组成的碱性小分子多肽，水溶性好，分子量大约为4000道尔顿左右。大部分抗菌肽具有热稳定性，在l00℃下加热10～15min仍能保持其活性。多数抗菌肽的等电点大于7，表现出较强的阳离子特征。同时，抗菌肽对较大的离子强度和较高或较低的pH值均具有较强的抗性。此外，部分抗菌肽尚具备抵抗胰蛋白酶或胃蛋白酶水解的能力。
抗菌肽的结构与作用机理
据报道，业已分离并测定其氨基酸序列一级结构的抗菌肽达几十种，其中多数以Cecropins和Defensins为主，根据上述对抗菌肽高级结构的研究结果，可以认为，Cecropin类抗菌肽的基本结构为：在水溶解中，呈无规卷曲，在疏水环境下，Cecropin类抗菌肽形成由一个铰链区连接的两段α－螺旋区结构，其中N一端为两亲螺旋，C－端为疏水区。
抗菌肽功能与其结构有着密切的关系，从目前的研究结果来看，一般认为抗菌肽杀菌机理主要是作用于细菌的细胞膜，破坏其完整性并产生穿孔现象，造成细胞内容物溢出胞外而死亡。Chnusfensen等用双层脂质膜的脂质体研究抗菌肽杀菌机理，认为首先由静电吸引而附于细菌膜表面，疏水性的C端插入膜内疏水区并改变膜的构象，多个抗菌肽介子在膜上形成离子通道而导致某些离子的逸出而死亡。亦有学者认为抗菌肽作用于膜蛋白引起凝聚、失活及离子通道，引起膜渗透性改变而导致死亡，亦有学者提出抗菌肽是否存在特异性的膜受休及有无其它因子的协同作用等问题。不同类别的抗菌肽的作用机理可能不一样。有关其它种类抗菌肽的作用机理仍在深入研究之中。
